Konsep Dasar Enzim

Enzim merupakan biokatalisator berupa protein yang berfungsi mempercepat reaksi biokimia. Enzim mengkatalisis reaksi dengan cara memantapkan keadaan transisi, yaitu bentuk substrat dengan tingkat energi yang tertinggi.

Saat ini, enzim sudah banyak dimanfaatkan di berbagai bidang aplikasi khususnya industri untuk membantu proses produksinya.  Hal ini dikarenakan kinerja enzim terhadap susbtrat maupun jenis reaksi yang dikatalisisnya sangat selektif dibanding katalis anorganik.

Kerja enzim juga dapat dikendalikan oleh beberapa efektor untuk mengontrol proses metabolisme sel. Hal ini memungkinkan reaksi dalam sel dapat berlangsung sangat efisien.

Kestabilan molekul enzim sangat dipengaruhi oleh faktor lingkungan, seperti pH, suhu, dan tekanan. Faktor-faktor tersebut juga dapat mengubah kestabilan dan struktur tiga dimensi molekul enzim.

Oleh karena itu, sangat penting untuk memahami konsep dasar enzim. Pada artikel ini, akan dibahas beberapa konsep dasar enzim yang meliputi: struktur, fungsi, keunggulan, interaksi enzim substrat dan tipe-tipe penghambatan enzim.
Konsep Dasar Enzim

Struktur Enzim

Pada dasarnya, molekul enzim berupa protein (satu atau beberapa sub unit), kecuali ribozim (enzim RNA).

Jika suatu enzim hanya tersusun atas molekul protein saja, maka disebut enzim sederhana. Namun apabila tersusun atas protein dan molekul organik non protein maka disebut enzim kompleks (holoenzim).

Mari kita kupas satu per satu komponen-komponen penyusun enzim ini:

Apoenzim adalah bagian protein dari sebuah enzim yang bersifat tidak tahan panas dan berfungsi untuk menentukan sifat/spesifitas suatu enzim.

Kofaktor adalah bagian non protein yang membantu aktivitas enzim. Di bawah ini adalah beberapa jenis kofaktor, diantaranya:

1. Ion-ion logam (Mineral) adalah bagian non protein berupa ion logam anorganik yang berperan sebagai aktivator.
Contoh: Zn2+, Mg2+, Fe2+, Ni2+, dll

2. Koenzim adalah molekul organik bagian non protein yang terikat secara non kovalen pada enzim. Koenzim identik dengan vitamin karena banyak koenzim berasal dari vitamin dan turunannya.
Contoh: NADH/NAD (Nikotinamida Adenin Dinukleotida), Koenzim A, ATP (Adenosin Trifosfat), dll

3. Gugus prostetik adalah bagian non protein yang tersusun atas molekul organik (koenzim) atau ion-ion logam yang terikat kuat secara kovalen pada enzim.
Contoh: FAD (Flavin Adenin Dinukleotida), dll


Fungsi Enzim

  • Sebagai biokatalis dalam sistem biologi dan menentukan bentuk perubahan kimia dalam sel.
  • Meningkatkan kecepatan reaksi dengan cara menurunkan energi bebas aktivasi pada keadaan transisi.
  • Enzim tidak merubah kesetimbangan suatu reaksi.

Keuntungan Enzim Sebagai Biokatalis

  • Daya katalitiknya tinggi
  • Spesifitasnya tinggi, baik dari jenis reaksi maupun substrat yang dikatalisis.
  • Dapat bekerja pada kondisi lunak, yaitu pada suhu dan pH yang tidak ekstrim.
  • Aktifitas katalitik beberapa enzim dapat dikendalikan.
  • Dapat diproduksi, sehingga memudahkan ketersediannya. 

Proses Katalisis oleh Enzim

Enzim mengikat substrat pada sisi aktif, akan memicu terjadinya reaksi dan kemudian melepaskan produk.

Sisi aktif enzim adalah tempat terikatnya substrat dan gugus prostetik, mengandung residu-residu yang langsung berperan dalam pembentukan dan pemutusan ikatan kimia. Residu-residu ini bernama gugus katalitik. Adapun gambaran umum dari sisi aktif enzim adalah sebagai berikut:

  • Sisi aktif merupakan bagian kecil molekul enzim, serta menyatu dengan struktur tiga dimensi enzim.
  • Sisi aktif enzim letaknya tersembunyi dalam celah atau pocket.
  • Substrat terikat pada enzim melalui berbagai interaksi lemah dalam kompleks enzim (ES). Jenis reaksi yang terlibat diantaranya: ikatan elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der waals, dan ikatan hidrofobik.
  • Spesifitas pengikatan substrat pada enzim ditentukan oleh penataan atom-atom dalam sisi aktif.


Model Interaksi Enzim Substrat

Enzim dapat membentuk sebuah produk jika berikatan dengan substrat pada sisi aktif, Adapun model interaksi enzim-substrat yang sudah banyak dikenal ada 2, yaitu:

Model Lock and Key
Sisi aktif enzim memiliki bentuk dan ukuran yang sama dengan substrat.
Model Interaksi Enzim Substrat 1


Model Induced Fit
Enzim dan substrat mengalami perubahan bentuk ketika berikatan untuk mendapatkan konformasi yang menstabilkan keadaan transisi.
Model Interaksi Enzim Substrat 2

Inhibisi Reaksi Enzim (Penghambatan Kerja Enzim)

Kinerja enzim dapat dihambat dengan adanya inhibitor. Ada 2 tipe pengambatan oleh inhibitor, yaitu:

1. inhibisi tak dapat balik (irreversible)
Molekul inhibitor mengikat kuat sisi aktif enzim secara kovalen sehingga menonaktifkan enzim secara permanen.

Contoh: DFP (Diisopropil fluorofosfat) yang mengikat gugus OH-serin dari enzim asetilkolinesterase (enzim penting dalam proses transfer impuls saraf).

2. Inhibisi dapat balik (reversible)
Molekul inhibitor mengikat sisi aktif enzim secara non kovalen, tetapi dapat terlepas kembali. Beberapa jenis inhibisi dapat balik, yaitu:

Inhibisi Kompetitif (competitive)
Bentuk dan ukuran inhibitor sama seperti substrat. Pada inhibisi ini, substrat dan inhibitor bersaing untuk mengikat pada sisi aktif enzim. Afinitas yang dimiliki inhibitor untuk mengikat sisi aktif enzim lebih kuat daripada substrat. Akan tetapi, hal ini dapat diatasi dengan penambahan substrat secara berlebih.

Inhibisi tidak Kompetitif (uncompetitive)
Inhibitor hanya mengikat pada kompleks enzim substrat diluar sisi aktif yang terbentuk setelah substrat terikat pada sisi aktif enzim. Pengikatan substrat memodifikasi struktur enzim, sehingga tersedia sisi pengikatan lain (sisi alosterik) bagi inhibitor. Terikatnya inhibitor pada sisi alosterik ini mencegah pembentukan produk.

Inhibisi bukan Kompetitif (non-Competitive)
Bentuk dan ukuran inhibitor tidak sama seperti substrat. Inhibitor mengikat enzim atau kompleks enzim substrat (ES) diluar sisi aktif. Pengikatan substrat tidak berubah, tetapi kompleks enzim substrat inhibitor (ESI) tidak dapat membentuk produk.

Kamu telah membaca artikel berjudul Konsep Dasar Enzim. Share ke teman kamu dengan cara klik tombol sosial media dibawah ini apabila artikel ini bermanfaat. Terima kasih.

Sumber referensi:
Hadi, Sofyan., Purkan., Afaf Baktir., Sri Sumarsih., dan Ni Nyoman Tripuspaningsih. 2005. Bahan ajar: Biokimia I. Fakultas Sains dan Teknologi. Universitas Airlangga: Surabaya.